Struktur und Funktion: Rheologie von enzymatisch vernetzter Milch
Rheologische Eigenschaften von Milchgelen als Funktion von (a) Inkubationszeit (mTGase Konzentration: 3 U/g Milchprotein) und (b) mTGase-Konzentration (Inkubationszeit: 60 min). aus: Jaros D, Pätzold J, Schwarzenbolz U, Rohm H (2006) Small and large deformation rheology of acid gels from transglutaminase treated milks. Food Biophysics 1, 124-132
Mikrobielle Transglutaminase katalysiert die Bildung von Isopeptidbindungen in und zwischen Proteinmolekülen, die wiederum die physikalischen Eigenschaften von proteinreichen Lebensmitteln stark verändern können. Milchproteine, insbesondere die verschiedenen Caseine und - nach entsprechender Vorbehandlung - auch Molkenproteine stellen ein ideales Substrat für das Enzym dar; das Ptenzial für einen Einsatz in der milchverarbeitenden Industrie zur Herstellung neuer Strukturen ist daher gegeben. Untersuchungen an säureinduzierten Milchgelen ließen in Abhängigkeit von Enzymbehandlung und angelegter Deformation deutliche Unterschiede in deren rheologischen Eigenschaften erkennen. Zur besseren Interpretation des Enzymeinflusses sollen die Struktur-Funktionsbeziehungen mit Hilfe unterschiedlicher Arten der Gelbildung und verschiedenen isolierten Proteinfraktionen als Modellsubstrate untersucht werden.
Kooperationspartner:
- Professur für Lebensmittelchemie, Technische Universität Dresden
Projektbearbeitung und Kontakt:
- Mandy Jacob
© Sven Ellger
Wissenschaftliche Mitarbeiterin
NamePD Dr.nat.techn. et Ing.habil Doris Jaros
Biomakromoleküle
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