Infektiöses Protein zeigt sich von seiner guten Seite: Stress-Sensoren erhöhen Überleben von Hefe-Zellen

Prionen sind sich selbst vermehrende Proteinaggregate, die zwischen Zellen übertragen werden können. Pathologische Prionen gelten als Auslöser für BSE in Rindern und die menschliche Creutzfeldt-Jakob-Krankheit. Auch neurodegenerative Erkrankungen wie ALS werden mit der Ansammlung von prionenartigen Proteinen in Verbindung gebracht. Die Region innerhalb dieser Proteine, die für die Aggregatbildung verantwortlich ist, wird als Prionendomäne bezeichnet. Trotz der großen Rolle, die diese in menschlichen Krankheiten spielt, blieb die physiologische Funktion dieser Prionendomäne bisher weitgehend unbekannt. Nun haben Forscher des Max-Planck-Instituts für molekulare Zellbiologie und Genetik (MPI-CBG), des Biotechnologischen Zentrums der TU Dresden (BIOTEC, Grill Gruppe) und der Washington University in St. Louis, USA, zum ersten Mal eine nützliche und biologisch relevante Funktion einer Prionendomäne identifiziert. Als proteinspezifischer Sensor für Stress erlaubt die Prionendomäne den Zellen, sich an wechselnde Umweltbedingungen anzupassen, um so besser zu überleben. Die Entschlüsselung dieser hilfreichen physiologischen Eigenschaft ist ein bedeutender Schritt, um die Verständniskluft zwischen den biologischen Aufgaben der Prionendomänen und ihren Veränderungen in pathologischen Krankheitszuständen zu schließen. Die Entdeckungen wurden in der Fachzeitschrift Science veröffentlicht.

Bild: Kryo-Elektronenmikroskopie-Abbildung eines biomolekularen Kondensates eines Prionproteins.

Kontakt: Prof. Dr. Stephan Grill

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